910 - Série D C. R. Acad. Se. Paris, t. 289 (19 novembre 1979)
récepteur par la trypsine qui conduit à la destruction du site « accepteur » tout en conservant l'interaction avec l'hormone, conduit à l'obtention d'une forme non agrégable du récepteur ([1], [11]).
Les résultats présentés ici montrent que l'utilisation d'un adsorbant biospécifique suffisamment sélectif ([5], [6]) après une chromatographie sur héparine immobilisée permet de purifier le récepteur cytosoluble de l'oestradiol d'utérus de Veau en deux étapes, avec un rendement de l'ordre de 20 %. Il est donc possible d'entreprendre la purification de grandes quantités de récepteur, car le mode opératoire décrit ici est particulièrement simple et le rendement des opérations satisfaisant. Cela doit nous conduire, en utilisant les procédés déjà décrits [11] à produire dans un proche avenir des anticorps contre le récepteur natif de l'oestradiol (ayant conservé son intégrité structurale), anticorps encore jamais obtenus.
(*) Remise le 8 octobre 1979.
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Unité de Recherches sur le Métabolisme moléculaire et la Physiopathologie des Stéroïdes
Institut national de la Santé et de la Recherche médicale,
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