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Titre : Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences. Série D, Sciences naturelles
Éditeur : Gauthier-Villars (Paris)
Date d'édition : 1966-1980
Type : texte,publication en série imprimée
Langue : Français
Format : application/pdf
Identifiant : ark:/12148/cb34383065d/date
Identifiant : ISSN 0567655X
Source : Institut de France. Académie des sciences
Relation : http://catalogue.bnf.fr/ark:/12148/cb34383065d
Description : Variante(s) de titre : Comptes rendus des séances de l'Académie des sciences. Série D, Sciences naturelles
Description : Etat de collection : 1966-1980
Provenance : bnf.fr
Date de mise en ligne : 10/01/2009
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1979/10 (T289,PART2)-1979/12.
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838 - Série D C. R. Acad. Se. Paris, t. 289 (12 novembre 1979)
RÉSULTATS. — Lorsqu'on incube la phosphorylase b avec la 2.3 butanedione qui réagit
spécifiquement avec les résidus arginine, on observe que l'activité enzymatique, mesurée en
présence d'alcool, n'est pas affectée (fig. 1). En revanche, l'activité mesurée en présence
d'AMP disparaît progressivement. Ces expériences indiquent que le site actif n'a pas été
modifié, mais que le site de fixation des nucléotides a été détruit. Ceci peut être confirmé par
des mesures de dialyse à l'équilibre : l'enzyme modifiée ne fixe plus l'AMP. En revanche, ses
autres propriétés — caractéristiques cinétiques, état oligomérique, propriétés spectroscopi-
ques du coenzyme pyridoxal-phosphate — sont inchangées.
TABLEAU
Corrélation entre la vitesse d'inactivation
de la phosphorylase par la butanedione (10 mM)
et l'état d'activation de l'enzyme
Réponse cinétique
par rapport
Temps au glucose-1-phosphate,
Ligand ajouté de demi-inactivation dans les mêmes conditions
au milieu de modification (mm) K1/2 ( «HILL)
Phosphorylase b+ :
Néant 450
4 mM IMP 270 40 mM (2,0)
10 % ter Butanol 80 2 mM (1,6)
ImMAMP 60 2,4 mM (1,4)
1 mM AMP+ 5 % ter butanol 22 non déterminé
1 mM AMP + 10 % ter butanol 10 1,1 mM (1,0)
Phosphorylase a+ :
Néant 17 1,0 mM (1,0)
300 uM AMP 12 0,8 mM (1,0)
Le milieu d'inactivation est un tampon borate 20 mM pH 7,5 (30°C).
L'activité enzymatique est mesurée à saturation de substrats, en présence de 10 % de ter-butanol.
Si, maintenant, la modification a lieu en présence d'activateurs nucléotidiques de l'enzyme,
on observe que le site de fixation des nucléotides est protégé. Mais cette fois, l'activité
enzymatique décroît avec le temps. Cette décroissance est d'autant plus rapide que l'affinité
de l'enzyme pour ses substrats phosphorylés est plus grande dans les mêmes conditions
(tableau). De même, la phosphorylase a, qui montre un comportement michaëlien et une
haute affinité pour le glucose 1-phosphate, est inactivée particulièrement rapidement
(tableau). Dans tous les cas, l'addition de glucose 1-phosphate ou d'orthophosphate, au
milieu de marquage, protège efficacement l'enzyme, ce qui suggère que l'inactivation est due à
une modification du site de fixation des substrats. Ceci peut être confirmé par dialyse à
l'équilibre. Ainsi, le glucose cyclique 1 : 2 phosphate, un analogue structural du glucose
1-phosphate, se fixe sur la phosphorylase a native mais non sur la phosphorylase a modifiée
(fig. 2). L'ensemble de ces expériences montre que l'activation de l'enzyme — par
phosphorylation covalente ou par fixation d'activateurs allostériques - rend réactif vis-à-vis
de la butanedione un ou plusieurs résidu(s) arginine essentiel(s) impliqués dans la fixation des
substrats phosphorylés au site actif.
La phosphorylase b modifiée en présence d'activateurs, puis isolée du milieu réactionnel,
présente beaucoup des caractéristiques physicochimiques et cinétiques de la phospho-
Source: gallica.bnf.fr / Institut de France. Académie des sciences
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