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Titre : Archives des sciences physiques et naturelles / par MM. de La Rive, Marignac et J. Pictet

Éditeur : A. Cherbuliez (Genève)

Éditeur : Bibliothèque universelleBibliothèque universelle (Genève)

Date d'édition : 1907

Contributeur : Pictet, François-Jules (1809-1872). Rédacteur

Contributeur : Galissard de Marignac, Jean-Charles (1817-1894). Rédacteur

Contributeur : La Rive, Auguste de (1801-1873). Rédacteur

Notice du catalogue : http://catalogue.bnf.fr/ark:/12148/cb327013645

Notice du catalogue : https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/cb327013645/date

Type : texte

Type : publication en série imprimée

Langue : français

Format : Nombre total de vues : 54236

Description : 1907

Description : 1907 (PERIODE4,T23).

Description : Collection numérique : Bibliothèque Francophone Numérique

Description : Collection numérique : Zone géographique : Europe

Description : Collection numérique : Thème : Les échanges

Droits : Consultable en ligne

Droits : Public domain

Identifiant : ark:/12148/bpt6k299127p

Source : Bibliothèque nationale de France

Conservation numérique : Bibliothèque nationale de France

Date de mise en ligne : 02/10/2008

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alanine comme la tyrosine. On a en outre vérifié l'objection de Gonnermann que la tyrosinase ne serait pas un ferment oxydant mais seulement un ferment hydrolysant. La tyrosinase étant laissée en présence de la tyrosine et de l'eau sans oxjgène le mélange s'il avait été hydrolysé devrait si Gonnermann avait raison s'oxyder de lui-même quand on l'avait bouilli. Cela n'a pas lieu. Même la portion non bouillie prend le même temps à rougir que si le contact préliminaire n'avait pas eu lieu. Les auteurs démontrent ainsi que l'oxygène n'agit que par l'intervention du ferment. Enfin on a établi une échelle graduée de couleurs correspondant aux teintes que prend une solution de tyrosine par l'action du ferment. On a dû abandonner la méthode de Gonnermann-Bertel au nitrate d'argent qui est inapplicable. Par leur nouvelle méthode colorimétrique, les auteurs arrivent a montrer qu'à de faibles concentrations l'action du ferment est proportionnelle a sa masse et qu'a partir d'une concentration un peu plus forte cette action ne croit que proportionnnellement à la différence (ax + b) Ceci est conforme à ce que M. Chodat a trouvé pour l'oxydase (laccase) des Lactanus.

Etudiant l'action du ferment en fonction de la température les auteurs reconnaissent que pour atteindre la même teinte choisie comme étalon il fallait a 0°, 180' à 10°, 100'. a 20°, 60', à 30°, 40' à 40°. 30'. à 45°, 20', à 50°, 10'. Il n'y a donc pas d'optimum, mais la rapidité va croissant avec la température (hyperbole). Le travail sera continué. MM. CHODAT et Paswamk, présentent une note relative au partage de la réaction des ferments combinés peroxydase et catalase sur l'oxydation de l'acide iodhydrique. Ils étudient cette oxydation en fonction de la vitesse et confirment les résultats déjà obtenus .par un collaborateur de M. Chodat, leDr .Xeuhaus qui avait déjà conclu de la même manière par une autre voie.

Cette constatation corrige un énoncé précédent de MM. Chodat et Bach relatif à la non existence d'un partage dans cette réaction.